Белки и полипептиды

Скачать

Роль в живой природе. Состав и свойства белков. Классификация белков. Определение строения белков. Определение наличия белка. Идентификация белков и полипептидов. Синтез пептидов. Искусственное получение белка. Аминокислоты.

Размер: 16,2 K
Тип: реферат
Категория: Химия
Скачать

Другие файлы:

Биология белки и ее хозяйственное значение в Благовещенском районе
Анализ распространения и кормовая база белки в Благовещенском районе. Защитно-гнездовые условия в Благовещенском районе для разведения белки. Методы у...

Характеристика белков
В организмах животных и растений белки выполняют самые различные функции. Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, су...

Пептиды и первичная структура белка
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков ?-аминокислот, соединенных между собой пептидны...

Химия белка
Биохимия - это наука о химических и физико-химических процессах, которые протекают в живых организмах и лежат в основе всех проявлений жизнедеятельнос...

Характеристика мясных протеинов
Важнейшие биологические свойства мясного протеина. Виды протеина по происхождению. Увеличение потребления насыщенных жиров, углеводов и холестерина. П...


Краткое сожержание материала:

- 7 -

БЕЛКИ И ПОЛИПЕПТИДЫ

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак-ромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен-ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат-ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой -- С-концом пептидной цепи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во вза-имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед-ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб-разные структуры.

В макромолекулу белка вхо-дит одна или несколько пептид-ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически-ми связями, чаще всего через се-ру (дисульфидные мостики, обра-зуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы-вать первичной структу-рой белка или секвенцией.

Для построения простран-ственной структуры бел-ка пептидные цепи должны при-нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко-торая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками от-дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо-родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь-ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та-кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер-сти--кератина Полингом ???????????? ??????? ? ???????... Ее наз-вали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6--3,7 остатков аминокислот. Рас-стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут-римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак-ромолекулы белка превращается в дру-гую структуру, напоминающую линей-ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива-ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет хими-ческие и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спи-рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле-кулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структу-ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио-зин--белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со-став волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, за-твердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые по-липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков--глобул. Молекулы глобу-лярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови--гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с проме-жуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при за-мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон-фигураций пептидных цепей и условий образования пространствен-ной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функ-ции в организме.

СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа -- 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имею-щие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте-пень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди-видуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000-- 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свой-ства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие -- в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть вы-делены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Белки играют важней-шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи-большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ-ных органов и тканей, часть--на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (фермен-ты), регуляторные (гормоны), транспорт-ные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки -- важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химищеский превращений белков зани-мает ведущее место в обмене веществ орга-низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа-нию незаменимых аминокислот, особен-но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со-ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при-ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме амино-кислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в моло-ке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавлен-ных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах ще-лочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины --