Аминокислоты и их свойства

Скачать

Химические свойства и характеристика аминокислот, изомерия. Классификация стандартных a-аминокислот по R-группам и по функциональным группам. Кислотно-основное равновесие в растворе a-аминокислот. Использование нингидриновой реакции для их обнаружения.

Размер: 207,9 K
Тип: реферат
Категория: Химия
Скачать

Другие файлы:

Аминокислоты – сущность и химические свойства
Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминок...

Аминокислоты и их свойства
Процесс синтеза белков и их роль в жизнедеятельности живых организмов. Функции и химические свойства аминокислот. Причины их нехватки в организме чело...

Развитие экологического мышления на уроках химии при изучении темы "Аминокислоты"
Аминокислоты, способы его получения и свойства. Чистые продукты питания и здоровье человека. Значение и применение аминокислот. Способы утилизации отх...

Белки
Органические соединения аминокислоты, составные части их молекулы. Аминокислоты - вещества, входящие в состав организма человека и животных. Заменимые...

Свободные аминокислоты нервной системы
Содержание, локализация и транспорт аминокислот. Метаболизм дикарбоновых аминокислот и глутамина. Компартментализация метаболизма аминокислот. Глицин...


Краткое сожержание материала:

Размещено на

ФГОУ СПО «ВПТ»

Реферат

«АМИНОКИСЛОТЫ и их свойства»

Выполнила:

студентка ЭКО-13

Должикова Мария

Проверила:

Федорова Н.А.

2012 год

Содержание

аминокислота химический раствор

Введение

1. Общие химические свойства

2. Изомерия

3. б-Аминокислоты белков

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот

5. Некоторые химические свойства б-аминокислот

Заключение

Введение

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8?1012-2,4?1012 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации б-аминокислот, а также некоторые химические свойства.

1. Общие химические свойства

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа -- в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

2. Изомерия

Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, содержат первичную аминогруппу, находящуюся в ?-положении к карбоксильной функции. Во всех природных аминокислотах, входящих в состав белков (за исключением глицина), ?_углеродный атом представляет собой хиральный центр (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и аминокислоты обладают оптической активностью.. Для описания конфигурации в случае ?-аминокислот обычно используют относительную D,L-номенклатуру. Считают, что кислота относится к L-ряду, если в каноническом написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (Рис. 1).

Рис.1. Конфигурация б-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это -- просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

3. б-Аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших б-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

· Аланин (Ala, A)

· Аргинин (Arg, R)

· Аспарагиновая кислота (Asp, D)

· Аспарагин (Asn, N)

· Валин (Val, V)

· Гистидин (His, H)

· Глицин (Gly, G)

· Глутаминовая кислота (Glu, E)

· Глутамин (Gln, Q)

· Изолейцин (Ile, I)

· Лейцин (Leu, L)

· Лизин (Lys, K)

· Метионин (Met, M)

· Пролин (Pro, P)

· Серин (Ser, S)

· Тирозин (Tyr, Y)

· Треонин (Thr, T)

· Триптофан (Trp, W)

· Фенилаланин (Phe, F)

· Цистеин (Cys, C)

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных.

По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые - те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые - те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные - те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

Таким образом, б-аминокислоты различаются лишь строением радикала R, который называют боковым радикалом или боковой группой. Поскольку с точки зрения абсолютной R,S-стереохимической номенклатуры боковой радикал всегда имеет меньшее старшинство, чем карбоксильная и аминогруппа, все L-аминокислоты имеют S-конфигурацию при ?-атоме. В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на неполярные (содержат неполярный гидрофобный радикал), полярные не заряженные и полярные заряженные (содержат полярный гидрофильный боковой остаток). Часто в отдельную группу выделяют ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин).

· Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

· Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

· Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

· Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

Наиболее распространенные б-аминокислоты приведены на Рис.2.

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис.2. Наиболее распространенные б-аминокислоты

Сразу следует указать, что в нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы (то есть, заряжены). Приведенный выше термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).

Из 20 ?-аминокислот, приведенных на Рис.2, 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 3).

Рис. 3. Стереоизомеры треонина

Встречающийся в белках L-треонин является...